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https://repositorio.uta.edu.ec/jspui/handle/123456789/34955
Title: | Análisis bioinformático de péptidos con actividad antimicrobiana |
Authors: | García Solís, Mario Daniel Acosta Bustos, Daniela Estefanía |
Keywords: | BIOINFORMÁTICA ACTIVIDAD ANTIMICROBIANA RESISTENCIA MICROBIANA DEFENSINAS PÉPTIDOS ANTIMICRIBIANOS |
Issue Date: | Mar-2022 |
Abstract: | This project was made with the purpose of studying the great antimicrobial potential of different proteins like response to developing of resistance of pathogenic microorganisms to conventional antimicrobial compounds. To reach this goal, a total of 126 peptides was collected and analyzed from the PDB and UniProt. The analyzed proteins belong to various species and have been into 12 groups such as cecropins, magainins, bombinins, dermaseptins, cathelicidins, brevinins, esculentins, ranalexins, defensins, drosocins, PR- 39 and gaeugerins. Multiple sequence alignment showed that peptides have highly conserved regions, which generate folding patterns responsible for their activity. When ordering the 126 antimicrobial peptides into 4 groups according to their secondary structure, a high conservation was identified between peptides of different classes and origin, this explains the similarities that these peptides present when interacting with the phospholipid bilayer of microorganisms, proving that the most used mechanisms of action is the “barrel stave” mode, the amphipathicity of these molecules allows the hydrophobic end to interact with the lipid core of the membrane, while the hydrophilic end is directed inwards, producing an aqueous pore. Finally, a phylogenetic tree was constructed by the maximum likelihood method for each class of antimicrobial peptides. From this analysis it was concluded that although the analyzed sequences belong to different species, these are related because they maintain the same evolutionary line and mechanism of action. In summary, this study offers a starting pint for the identification of peptides of interest through the use of open databases, which potentially antimicrobial activity. |
Description: | En el presente proyecto de investigación se estudió el potencial antibacteriano de diversas proteínas como respuesta al creciente desarrollo de resistencia de los microorganismos patógenos a los compuestos antimicrobianos convencionales. Para esto, se analizó 126 péptidos alojados en las bases de datos PDB y UniProt. Las proteínas analizadas pertenecen a diversas especies y se han clasificado en 12 grupos, tales como cecropinas, magaininas, bombininas, dermaseptinas, catelicidinas, brevininas, esculentinas, ranalexinas, defensinas, drosocinas, PR-39 y gaeugerinas. El alineamiento múltiple de secuencias mostró que los péptidos poseen regiones altamente conservadas, las cuales generan patrones de plegamiento responsables de su actividad. Al ordenar los 126 péptidos en 4 grupos de acuerdo con su estructura secundaria, se identificó una elevada conservación entre péptidos de diferentes clases y origen, lo cual explica las similitudes que presentan al interactuar con la bicapa fosfolipídica de los microorganismos. Comprobando que el mecanismo de acción más empleado es el de duela de barril, pues la anfipaticidad de estas moléculas permiten que el extremo hidrofóbico interactúe con el núcleo lipídico, mientras que el extremo hidrofílico se dirige hacia el interior, produciendo un poro acuoso. Finalmente, se construyó un árbol filogenético por el método de máxima verosimilitud para cada clase de péptidos antimicrobianos, concluyendo que las secuencias analizadas mantienen una misma línea evolutiva y mecanismo de acción. En síntesis, este estudio ofrece un punto de partida para la identificación de péptidos de interés mediante el uso de bases de datos abiertas, los cuales potencialmente poseen actividad antimicrobiana. |
URI: | https://repositorio.uta.edu.ec/jspui/handle/123456789/34955 |
Appears in Collections: | Carrera Ingeniería Bioquímica |
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